Трансаминирование аминокислот

Трансаминирование (переаминирование) — это обратимая реакция переноса аминогруппы (-NH₂) от аминокислоты на α-кетокислоту (без образования свободного аммиака).

Аминокислота₁ + α-кетокислота₁ ⇄ α-кетокислота₂+ аминокислота₂

Простыми словами: аминокислота отдает свой азот другой молекуле, превращаясь в кетокислоту, а та становится новой аминокислотой. Сам азот никуда не уходит — он просто переезжает.

Зачем эта реакция нужна клеткам?

1. Перераспределение азота между аминокислотами. Организм не может запасать аминокислоты, но может делать одни из других, если есть подходящий кето-скелет.
2. Сбор аминогрупп для их последующего удаления. Почти весь азот, который должен быть выведен, сначала собирается на глутамате через трансаминирование.
3. Связь между обменом аминокислот и углеводов/жиров. Кетокислоты, образующиеся при трансаминировании, — это интермедиаты гликолиза или цикла Кребса.

Трансаминирование + дезаминирование = удаление азота

Цепочка утилизации азота выглядит так:

1. Трансаминирование — сбор аминогрупп на глутамат.
2. Дезаминирование (глутаматдегидрогеназа) — отщепление NH₃ от глутамата.
3. Орнитиновый цикл — превращение NH₃ в мочевину (печень).
4. Почки — выведение мочевины с мочой.

Особенности реакции

Главный акцептор реакции: α-кетоглутарат → превращается в глутамат.

Почти все аминогруппы с разных аминокислот собираются на α-кетоглутарате, превращая его в глутамат.

Почему? Потому что глутамат — это «центральный узел» азотного обмена. С него азот идет:

• В синтез других аминокислот (обратное трансаминирование)
• На дезаминирование (глутаматдегидрогеназа → NH₃)
• В синтез глутамина (для транспорта азота)

Кофермент: пиридоксальфосфат (витамин B₆)

Ключевые ферменты (это спросят на экзамене!):

Подробнее про трансаминирование можно найти в нашем курсе по биохимии 

Читайте также про синтез биогенных аминов